Lernen vom Modell: Werkzeugkasten ermöglicht gezielte Allergieforschung

Autor/in: , Redaktion: Dr. Bertil Kluthe
© Kluthe-Stiftung Ern√§hrung und Gesundheit

Dienstag, 25. November 2014

In einem gemeinsamen Forschungsprojekt entwickelten Wissenschaftler des Paul-Ehrlich-Instituts und der Universität von Bayreuth ein Verfahren zur Aufklärung der allergenen Eigenschaften verschiedener Proteine. Mit den Ergebnissen aus diesem Modell könnten Allergien in Zukunft spezifischer diagnostiziert und besser therapiert werden.

Immer mehr Menschen leiden an einer Allergie, die je nach Art und Jahreszeit zu erheblichen Einschr√§nkungen f√ľhren kann. Leider bleibt es h√§ufig nicht bei einer isolierten Allergie. Menschen mit Heuschnupfen entwickeln beispielsweise mit den Jahren h√§ufig sogenannte Kreuzallergien auf Proteine in Nahrungsmitteln mit strukturell √§hnlichen Antik√∂rper-Bindungsstellen (Epitopen). So reagieren Menschen mit einer Birkenpollenallergie h√§ufig auch allergisch auf Kirschen, √Ąpfel oder Haseln√ľsse. Ein Allergen hat mehrere Bindungsstellen, an die k√∂rpereigene Antik√∂rper andocken und so eine allergische Reaktion ausl√∂sen k√∂nnen. Bislang ist allerdings weitgehend unbekannt, welche dieser Epitope f√ľr die Ausl√∂sung allergischer Reaktionen tats√§chlich relevant sind.

Hier setzt nun die Arbeit der Wissenschaftler um Dr. Dirk Schiller (Paul-Ehrlich-Institut, Langen) und Christian Seutter von Loetzen (Universit√§t Bayreuth) an. Mit Hilfe der Kernspinresonanzspektroskopie (NMR) fanden sie ein Protein aus der Wiesenraute, dessen Raumstruktur zwar gro√üe √Ąhnlichkeit zum Hauptallergen der Birke (Bet v 1) besitzt, jedoch nicht allergen ist. Ursache daf√ľr sind geringe Unterschiede in der Abfolge der Aminos√§uren, aus denen die beiden Proteine aufgebaut sind.

Im n√§chsten Schritt verwendeten die Wissenschaftler das Wiesenrautenmolek√ľl als Matrize zur Erforschung der allergieausl√∂senden Epitope einer Birkenpollenallergie und ihrer verwandten Nahrungsmittelallergien. Dies geschah, indem schrittweise an den Stellen des Wiesenrautenproteins, an denen die Aminos√§uresequenz vom Birkenprotein Bet v 1 abweicht, Aminos√§uren analog zu Bet v 1 ausgetauscht wurden. Anschlie√üend wurde das allergene Potenzial der neuen Verbindung unter Verwendung von Blutproben von Birkenpollenallergikern und spezieller Antik√∂rper gepr√ľft. Auf diese Weise gelang es den Wissenschaftlern, verschiedene Grade von Allergenit√§t bei den Wiesenrautenproteinvarianten hervorzurufen.

‚ÄěDieser molekulare Baukasten ist ein innovativer Ansatz, Allergien viel gezielter als bisher systematisch und umfassend zu analysieren‚Äú, fasst der an der Studie beteiligte Christian Seutter von Loetzen zusammen. Das neu entwickelte Modellsystem, mit dem sich auch andere Allergien abbilden lassen, dient jedoch nicht nur der Erforschung der molekularen Grundlagen von Allergien, sondern soll auch zu Verbesserungen bei der Diagnose und Therapie allergischer Beschwerden beitragen, wie sein Kollege, Dr. Dirk Schiller, erl√§utert: ‚ÄěEr [der molekulare Baukasten] hat das Potenzial, wichtige Erkenntnisse fuŐąr die Diagnose, Prognose und Therapie von Pollen- und Lebensmittelallergien zu liefern‚Äú, so Schiller. Ginge es nach den Vorstellungen der Wissenschaftler, w√ľrden zuk√ľnftig f√ľr Hyposensibilisierungen spezifische Molek√ľle entwickelt und verwendet werden, denen die nun bekannten, allergieausl√∂senden Epitope fehlen und die nur noch jene Epitope enthalten, welche f√ľr eine erfolgreiche spezifische Immuntherapie notwendig sind.

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verfasst von am 25. November 2014 um 07:22

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