Lernen vom Modell: Werkzeugkasten ermöglicht gezielte Allergieforschung

Autor/in: Dr. oec. troph. Christina Bächle, Redaktion: Dr. Bertil Kluthe
© Kluthe-Stiftung Ernährung und Gesundheit

Dienstag, 25. November 2014

In einem gemeinsamen Forschungsprojekt entwickelten Wissenschaftler des Paul-Ehrlich-Instituts und der Universität von Bayreuth ein Verfahren zur Aufklärung der allergenen Eigenschaften verschiedener Proteine. Mit den Ergebnissen aus diesem Modell könnten Allergien in Zukunft spezifischer diagnostiziert und besser therapiert werden.

Immer mehr Menschen leiden an einer Allergie, die je nach Art und Jahreszeit zu erheblichen Einschränkungen führen kann. Leider bleibt es häufig nicht bei einer isolierten Allergie. Menschen mit Heuschnupfen entwickeln beispielsweise mit den Jahren häufig sogenannte Kreuzallergien auf Proteine in Nahrungsmitteln mit strukturell ähnlichen Antikörper-Bindungsstellen (Epitopen). So reagieren Menschen mit einer Birkenpollenallergie häufig auch allergisch auf Kirschen, Äpfel oder Haselnüsse. Ein Allergen hat mehrere Bindungsstellen, an die körpereigene Antikörper andocken und so eine allergische Reaktion auslösen können. Bislang ist allerdings weitgehend unbekannt, welche dieser Epitope für die Auslösung allergischer Reaktionen tatsächlich relevant sind.

Hier setzt nun die Arbeit der Wissenschaftler um Dr. Dirk Schiller (Paul-Ehrlich-Institut, Langen) und Christian Seutter von Loetzen (Universität Bayreuth) an. Mit Hilfe der Kernspinresonanzspektroskopie (NMR) fanden sie ein Protein aus der Wiesenraute, dessen Raumstruktur zwar große Ähnlichkeit zum Hauptallergen der Birke (Bet v 1) besitzt, jedoch nicht allergen ist. Ursache dafür sind geringe Unterschiede in der Abfolge der Aminosäuren, aus denen die beiden Proteine aufgebaut sind.

Im nächsten Schritt verwendeten die Wissenschaftler das Wiesenrautenmolekül als Matrize zur Erforschung der allergieauslösenden Epitope einer Birkenpollenallergie und ihrer verwandten Nahrungsmittelallergien. Dies geschah, indem schrittweise an den Stellen des Wiesenrautenproteins, an denen die Aminosäuresequenz vom Birkenprotein Bet v 1 abweicht, Aminosäuren analog zu Bet v 1 ausgetauscht wurden. Anschließend wurde das allergene Potenzial der neuen Verbindung unter Verwendung von Blutproben von Birkenpollenallergikern und spezieller Antikörper geprüft. Auf diese Weise gelang es den Wissenschaftlern, verschiedene Grade von Allergenität bei den Wiesenrautenproteinvarianten hervorzurufen.

„Dieser molekulare Baukasten ist ein innovativer Ansatz, Allergien viel gezielter als bisher systematisch und umfassend zu analysieren“, fasst der an der Studie beteiligte Christian Seutter von Loetzen zusammen. Das neu entwickelte Modellsystem, mit dem sich auch andere Allergien abbilden lassen, dient jedoch nicht nur der Erforschung der molekularen Grundlagen von Allergien, sondern soll auch zu Verbesserungen bei der Diagnose und Therapie allergischer Beschwerden beitragen, wie sein Kollege, Dr. Dirk Schiller, erläutert: „Er [der molekulare Baukasten] hat das Potenzial, wichtige Erkenntnisse für die Diagnose, Prognose und Therapie von Pollen- und Lebensmittelallergien zu liefern“, so Schiller. Ginge es nach den Vorstellungen der Wissenschaftler, würden zukünftig für Hyposensibilisierungen spezifische Moleküle entwickelt und verwendet werden, denen die nun bekannten, allergieauslösenden Epitope fehlen und die nur noch jene Epitope enthalten, welche für eine erfolgreiche spezifische Immuntherapie notwendig sind.

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